La proteina è un biopolimero composto da aminoacidi come unità di base.

La sequenza di amminoacidi sulle molecole proteiche e la risultante struttura tridimensionale costituiscono la diversità delle strutture proteiche. Le proteine ​​hanno strutture primarie, secondarie, terziarie e quaternarie e la struttura delle molecole proteiche ne determina la funzione.
Struttura primaria: l'ordine in cui i residui amminoacidici sono disposti nella catena peptidica della proteina è chiamato struttura primaria della proteina e ciascuna proteina ha una sequenza amminoacidica indipendente ed esatta. I legami peptidici sono i principali legami chimici che collegano i residui amminoacidici nelle strutture primarie e alcune proteine ​​includono anche legami disolfuro.
Struttura secondaria: la catena peptidica nella molecola proteica non è una catena diritta, ma arricciata (come la struttura -elicoidale) o piegata (come la struttura -piegata) per formare una struttura spaziale specifica secondo determinate regole, che è la struttura secondaria della molecola proteica. proteine. La struttura secondaria delle proteine ​​è ottenuta principalmente dai legami idrogeno formati tra gli atomi di idrogeno sui residui amminoacidici imminici (-NH-) e gli atomi di ossigeno sui gruppi carbonilici nella catena peptidica. La struttura secondaria assume la forma di -elica, -piega, -angolo, Ω-anello. Tra queste, l'elica è una struttura secondaria comune e la maggior parte di esse sono spirali destrorse. -fold è una catena polipeptidica che forma una struttura a fogli frastagliati. -angoli e anse Ω si trovano nelle proteine ​​globulari.
Struttura terziaria: la catena peptidica forma sulla base della struttura secondaria anche una struttura terziaria più complessa secondo una determinata struttura spaziale. È attraverso questa struttura che la mioglobina, l'emoglobina, ecc. creano dei buchi sulla sua superficie che contengono solo una molecola di eme. Le forze che mantengono la struttura terziaria delle proteine ​​globulari includono i legami salini, i legami idrogeno, gli effetti idrofobici e le forze di van der Waals, che vengono collettivamente definiti legami secondari. Inoltre, i legami disolfuro svolgono anche un ruolo importante nella stabilizzazione della struttura spaziale di alcune proteine.
Struttura quaternaria: La struttura aggregata formata dalle catene polipeptidiche con struttura terziaria è chiamata struttura quaternaria della proteina. Ad esempio, l'emoglobina è composta da 4 catene polipeptidiche con struttura terziaria, di cui due sono catene -, le altre due sono catene -, e la sua struttura quaternaria è simile alla forma di un ellissoide.
Metodo di connessione